Titulaire d'un Master en Biologie Structurale et Génomique de l'Université d'Aix-Marseille et forte d'une expertise en biochimie structurale, je maîtrise les techniques de modélisation moléculaire de protéines, de docking et d'analyse des interactions protéiques. Ces compétences me permettent d'étudier en profondeur les mécanismes moléculaires impliqués dans les maladies neurodégénératives, et de contribuer à la conception de nouvelles stratégies thérapeutiques.
Je suis actuellement doctorante en Biochimie Structurale et mon sujet de thèse est : Rôle des phosphorylations de Tau dans sa liaison aux microtubules et à la tubuline.
Mes recherches se concentrent sur le rôle des phosphorylations de la protéine Tau dans sa liaison aux microtubules, un aspect crucial dans la compréhension et le traitement de la maladie d'Alzheimer. La maladie d'Alzheimer est caractérisée par l'accumulation de dépôts de protéine Tau hyperphosphorylée, entraînant la mort neuronale. Je m'intéresse particulièrement à l'épitope AT8 de Tau, dont la phosphorylation est corrélée aux stades de la maladie. Mes travaux visent à déterminer comment les phosphorylations, en particulier celle de la Sérine 208, affectent l'interaction de Tau avec les microtubules et sa capacité à les stabiliser. L'objectif est de proposer de nouvelles stratégies thérapeutiques ciblant ces phosphorylations.
Mon approche de recherche combine des techniques de biochimie structurale avec des méthodes biophysiques avancées telles que la diffusion dynamique de la lumière (DLS), l'ultracentrifugation analytique (UCA) et la microscopie électronique. Cette combinaison me permet d'analyser non seulement la structure des protéines, mais aussi leur dynamique et leurs interactions dans un contexte plus large.