La famille Kunitz/BPTI des venins de serpents: Structure, classification et potentiel pharmacologique

auteurs

  • Morjen Maram
  • Abdelkafi-Koubaa Zaineb
  • Luis José
  • Othman Houcemeddine
  • Srairi-Abid Najet
  • Ayeb Mohamed
  • Marrakchi Naziha

mots-clés

  • Snake venom
  • Kunitz/BPTI domain
  • Canonical loop
  • Ion channels
  • Tumor
  • Canaux ioniques
  • Tumeur
  • Conformation canonique
  • Venin de serpent
  • Domaine kunitz/BPTI

type de document

ART

résumé

Les venins des serpents sont riches en inhibiteurs de sérine protéases qui sont membres de la famille Kunitz / BPTI (inhibiteur de la trypsine pancréatique bovine). Ces inhibiteurs sont en général formés par environ 60 acides aminés. Leur modèle structural est caractérisé par la présence d’une boucle canonique qui se lie d’une manière complémentaire au site actif des sérines protéases. Certains inhibiteurs ne montrent qu'une faible activité inhibitrice contre la protéase tandis que d'autres sont neurotoxiques. De plus, ces peptides sont impliqués dans de divers processus physiologiques, tels que la coagulation sanguine, la fibrinolyse et l'inflammation. En outre, ces molécules ont montré un puissant effet anti-tumoral et anti-métastatique. Ainsi, les inhibiteurs de type Kunitz/BPTI peuvent avoir des spécificités de liaison et possèdent un potentiel élevé envers leurs cibles qui les rend d'excellents candidats thérapeutiques.

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